Структура иммуноглобулинов

Структура иммуноглобулинов

Антитела (иммуноглобулины) — это белки, которые синте-
зируются под влиянием антигена и специфически с ним реаги-
руют.
Они состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуногло-
булина различают четыре структуры:
1) первичную — это последовательность определенных амино-
кислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетиче-
ски детерминируется и определяет основные последующие
структурные особенности;
2) вторичную (определяется конформацией полипептидных
цепей);
3) третичную (определяет характер расположения отдельных
участков цепи, создающих пространственную картину);
4) четвертичную. Из четырех полипептидных цепей возника-
ет биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют
одинаковую структуру.
Большинство молекул иммуноглобулинов составлено из двух
тяжелых (H) цепей и двух легких (L) цепей, соединенных дисуль-
фидными связями. Легкие цепи состоят или из двух k-цепей, или
из двух ?-цепей. Тяжелые цепи могут быть одного из пяти клас-
сов (IgA, IgG, IgM, IgD и IgE).
Каждая цепь имеет два участка:
1) постоянный. Остается постоянным в последовательности
аминокислот и антигенности в пределах данного класса иммуно-
глобулинов;
2) вариабельный. Характеризуется большой непостоянно-
стью последовательности аминокислот; в этой части цепи про-
исходит реакция соединения с антигеном.
Каждая молекула IgG состоит из двух соединенных цепей,
концы которых формируют два антигенсвязывающих участка.
На вариабельном участке каждой цепи имеются гипервариабель-
57
ные участки: три в легких цепях и четыре в тяжелых. Разновидно-
сти последовательности аминокислот в этих гипервариабельных
участках определяют специфичность антитела. При определен-
ных условиях эти гипервариабельные области могут также высту-
пать в роли антигенов (идиотипов).
В молекуле иммуноглобулина меньше двух антигенсвязываю-
щих центров быть не может, но один может быть завернут внутрь
молекулы — это неполное антитело. Оно блокирует антиген,
и тот не может связаться с полными антителами.
При энзиматическом расщеплении иммуноглобулинов образу-
ются следующие фрагменты:
1) Fc-фрагмент содержит участки обеих постоянных частей;
не обладает свойством антитела, но имеет сродство с комп-
лементом;
2) Fab-фрагмент содержит легкую и часть тяжелой цепи с од-
ним антигенсвязывающим участком; обладает свойством ан-
титела;
3) F(ab)Т2-фрагмент состоит из двух связанных между собой
Fab-фрагментов.
Другие классы иммуноглобулинов имеют такую же основную
структуру. Исключение — IgM: является пентамером (состоит из
пяти основных единиц, связанных в области Fc-концов), а IgA —
димер.
2. Классы иммуноглобулинов и их свойства
Существует пять классов иммуноглобулинов у человека.
1. Иммуноглобулины G — это мономеры, включающие в се-
бя четыре субкласса (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), которые отличают-
ся друг от друга по аминокислотному составу и антигенным
свойствам. Антитела субклассов IgG1 и IgG4 специфически свя-
зываются через Fc-фрагменты с возбудителем (иммунное опсо-
нирование), а благодаря Fc-фрагментам взаимодействуют с Fc-ре-
цепторами фагоцитов, способствуя фагоцитозу возбудителя.
IgG4 участвует в аллергических реакциях и неспособен фиксиро-
вать комплемент.
Свойства иммуноглобулинов G:
1) играют основополагающую роль в гуморальном иммуните-
те при инфекционных заболеваниях;
58
2) проникают через плаценту и формируют антиинфекцион-
ный иммунитет у новорожденных;
3) способны нейтрализовать бактериальные экзотоксины,
связывать комплемент, участвовать в реакции преципитации.
2. Иммуноглобулины М включают в себя два субкласса: IgM1
и IgM2.
Свойства иммуноглобулинов М:
1) не проникают через плаценту;
2) появляются у плода и участвуют в антиинфекционной за-
щите;
3) способны агглютинировать бактерии, нейтрализовать ви-
русы, активировать комплемент;
4) играют важную роль в элиминации возбудителя из крове-
носного русла, активации фагоцитоза;
5) образуются на ранних сроках инфекционного процесса;
6) отличаются высокой активностью в реакциях агглютина-
ции, лизиса и связывания эндотоксинов грамотрицательных
бактерий.
3. Иммуноглобулины А — это секреторные иммуноглобулины,
включающие в себя два субкласса: IgA1 и IgA2. В состав IgA вхо-
дит секреторный компонент, состоящий из нескольких полипепти-
дов, который повышает устойчивость IgA к действию ферментов.
Свойства иммуноглобулинов А:
1) содержатся в молоке, молозиве, слюне, слезном, брон-
хиальном и желудочно-кишечном секрете, желчи, моче;
2) участвуют в местном иммунитете;
3) препятствуют прикреплению бактерий к слизистой;
4) нейтрализуют энтеротоксин, активируют фагоцитоз и комп-
лемент.
4. Иммуноглобулины Е — это мономеры, содержание которых
в сыворотке крови ничтожно мало. К этому классу относится ос-
новная масса аллергических антител — реагинов. Уровень IgE
значительно повышается у людей, страдающих аллергией и зара-
женных гельминтами. IgE связывается с Fc-рецепторами тучных
клеток и базофилов.
Свойства иммуноглобулинов Е: при контакте с аллергеном об-
разуются мостики, что сопровождается выделением БАВ, вызы-
вающих аллергические реакции немедленного типа.
5. Иммуноглобулины D — это мономеры. Функционируют
в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена.
59
Плазматические клетки, секретирующие IgD, локализуются преи-
мущественно в миндалинах и аденоидной ткани.
Свойства иммуноглобулинов D:
1) участвуют в развитии местного иммунитета;
2) обладают антивирусной активностью;
3) активируют комплемент (в редких случаях);
4) участвуют в дифференцировке В-клеток, способствуют
развитию антиидиотипического ответа;
5) участвуют в аутоиммунных процессах.